Ферменти є глобулярними білками, їхні молекули можуть бути представлені як простими, так і складними білками. У першому випадку ферменти називають однокомпонентними, у другому - двухкомпонентными.
Білкова частина двухкомпонентных ферментів називається апоферментом, а молекула в цілому - холоферментом. Не білкові компоненти прийнятий називати коферментами або кофакторами. Вони діють як акцептори (або донори) атомів або функціональних груп, що віддаляються від субстрату (або приєднуються до нього). Якщо не білкова частина ферменту міцно пов'язана з білком і в циклі біохімічних реакцій не від'єднується від нього, її прийняте називати простетической групою.
1. Загальні й специфічні властивості ферментів.
2. Будова молекули ферментів. Поняття активного центра
3. Механізм дії ферментів
4. Кінетика ферментативних реакцій. Одиниця активності ферментів. Активатори й інгібітори ферментів. Поняття про изоферментах
5. Класифікація ферментів
6. Локалізація ферментів у клітках, окремих органах і тканинах
Ферментами, або энзимами, називаються специфічні білкові речовини, що утворяться в тканинах тваринних і рослинних організмів, що володіють здатністю прискорювати хімічні реакції. За здатність прискорювати хімічні процеси в організмах ферменти одержали назву биокатализаторов.
1. Загальні й специфічні властивості ферментів
Будучи каталізаторами, ферменти мають ряд загальних властивостей з хімічними, небіологічними каталізаторами.
1. Ферменти не входять до складу кінцевих продуктів реакції й виходять із реакції в первісному виді. Вони не витрачаються процесі каталізу.
2. Ферменти не можуть збудити реакцій, що суперечать за- конам термодинаміки, вони прискорюють тільки ті реакції, які можуть протікати й без них.
3. Ферменти, як правило, не зміщають положення рівноваги реакції, а лише прискорюють його досягнення.
Для ферментів характерні й специфічні властивості, що відрізняють їх від хімічних каталізаторів, що виражають їхню біологічну природу:
1. По хімічній будові молекули всі ферменти є білками.
2. Ефективність ферментів вище, ніж небіологічних каталізаторів (швидкість протікання реакції при участі ферменту на кілька порядків вище, ніж при участі хімічних каталізу торів).
3. Ферменти мають вузьку специфічність, вибірковістю дії на субстрати, тобто на речовини, перетворення яких вони катализируют.
4. Одним з найважливіших властивостей ферментів як биокатализаторов є їх регулируемость. Через регуляцію ферментативного апарата здійснюється скоординированность всіх метаболических процесів у часі й просторі, спрямований на відтворення живої матерії, підтримка сталості внутрішньоклітинного середовища, на пристосування до мінливих зовнішніх умов.
5. Як білки ферменти нестійкі до високої температури (або термолабильны) і проявляють свою дію при певній концентрації водневих іонів.
6. При ферментативних реакціях на відміну від неферментативних спостерігаються лише незначні побічні процеси, для ферментативних реакцій характерний майже 100% вихід продуктів.
2. Будова молекули ферментів
Ферменти є глобулярними білками, їхні молекули можуть бути представлені як простими, так і складними білками. У першому випадку ферменти називають однокомпонентними, у другому - двухкомпонентными.
Білкова частина двухкомпонентных ферментів називається апоферментом, а молекула в цілому - холоферментом. Небілкові компоненти прийнятий називати коферментами або кофакторами. Вони діють як акцептори (або донори) атомів або функціональних груп, що віддаляються від субстрату (або приєднуються до нього). Якщо небілкова частина ферменту міцно пов'язана з білком і в циклі біохімічних реакцій не від'єднується від нього, її прийняте називати простетической групою.
Функціями коферментів і простетических груп є:
I) участь в акті каталізу,
2) здійснення контакту між ферментативним білком і субстратом,
3) стабілізація апоферменту. Апофермент, у свою чергу, підсилює каталітичну активність небілкової частини й, крім того, визначає специфічність дії ферментів, оскільки та сама по хімізму небілкова частина може функціонувати в складі різних ферментів.
Активний центр
У ході ферментативних реакцій здійснюється контакт між ферментом і субстратом, утворяться проміжні фермент-субстратные комплекси (ЕS). Та область ферментативної молекули, у якій відбувається зв'язування й перетворення субстрату, називається активним центром (на його частку звичайно доводиться лише невелика частина молекули). Активний центр утвориться певними бічними радикалами амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга, а у двухкомпонентных ферментах у нього входять і деякі угруповання небілкової частини. У ферментів, що мають четвертинну структуру, число активних центрів, як правило, збігається із числом субъединиц.
Активний центр функціонально неоднорідний, у ньому умовно виділяють кілька зон. Ті угруповання активного центра, які контактують із фрагментами молекул, що піддаються перетворенню, субстрату, тобто беруть безпосередню участь у синтезі або розщепленні зв'язку субстрату, входять у каталітичну зону. Угруповання, що контактують із непреврашаемыми фрагментами субстрату, і зміцнювальні його в активному центрі, ставляться до зони зв'язування
Зв'язування субстрату, як правило, многоточечное, воно здійснюється при участі декількох угруповань ферментативної молекули й субстрату. У молекулі ферменту існують також залишки амінокислот, які не мають прямих контактів із субстратом, але сприяють каталізу, фіксуючи угруповання каталітичної зони в активному стані.
Comments